Ферменты: структура, группы и функции

Исследование уровня различных ферментов широко применяется в современной клинической практике. Стандарты обследования пациентов нередко включают определение активности таких ферментов, как аланин- и аспартатаминотрансферазы. Своевременная диагностика ряда опасных для жизни заболеваний (острый панкреатит, инфаркт миокарда) невозможна без энзимодиагностики. В связи с этим сведения о нормальном обмене ферментов и его патологии необходимы как для студентов медицинских вузов, изучающих клинические дисциплины, так и для врачей любой специальности.

Структура и функции ферментов

Ферменты это белки, способные ускорять протекание биохимических реакций (обладающие каталитической активностью). Они вырабатываются клетками органов, а затем поступают в жидкие среды организма в результате физиологических процессов или как следствие заболевания. Термин «фермент» произошел от латинского слова «fermentum» закваска, а его синоним, «энзим» от греческого «еп zyme» в дрожжах. Наука о структуре и функциях ферментов называется энзимология. Клиническая энзимология использует ферменты для диагностики и оценки эффективности лечения многих заболеваний. Для этого активность ферментов чаще всего определяют в сыворотке крови пациентов. Но их можно исследовать и в других жидкостях организма: моче, ликворе, слезной жидкости, пищеварительных соках. По строению ферменты относят к белкам, которые могут быть простыми и сложными. Сложные состоят из белкового компонента (апофермента) и небелковой части (кофермента). Предшественниками коферментов нередко бывают витамины. Например, тиаминпирофосфат является продуктом фосфорилирования витамина В1. Очень важную роль в катализе играет активный центр фермента. К активному центру присоединяются вещества, так называемые субстраты реакции, подвергаемые химическому превращению. Активный центр фермента может присоединить только определенный субстрат, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Активность ряда ферментов может регулироваться за счет присоединения кофактора. Кофакторами часто служат катионы металлов. Ряд ферментов представлены в организме из о ферментами. Изоферменты катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по молекулярной массе, аминокислотному составу, электрофоретической подвижности, термостабильности, оптимуму pH, субстратной специфичности и иммунологическим характеристикам. Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) имеет пять изоферментов, действующих в разных тканях и органах. В связи с этим определение спектра изоферментов ЛДГ помогает в дифференциальной диагностике некоторых заболеваний.

Скорость ферментативных реакций определяют следующие факторы:
• количество фермента
• pH среды
• температура
• концентрации субстрата и продукта реакции
• наличие активаторов и ингибиторов реакции

Классификация ферментов

Действующая международная классификация выделяет шесть классов ферментов. 1. Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. 2. Трансферазы, осуществляющие перенос групп атомов, отличных от атомов водорода. 3. Гидролизы, расщепляющие органические соединения с присоединением по месту разрыва элементов молекулы воды. 4. Лиазы, обеспечивающие образование двойных связей за счет удаления или добавления групп атомов. 5. Изомеразы, осуществляющие внутримолекулярный перенос групп атомов и образование изомерных форм. 6. Лигазы, соединяющие две молекулы с образованием связей С-С, С-О, C-S, C-N и разрывом пирофосфатной связи АТФ. В клинической лабораторной диагностике все перечисленные ферменты условно разделяются на две группы:

Группы ферментов:
• плазмоспецифические
• органоспецифические

Плазмоспецифические энзимы действуют непосредственно в плазме крови, куда они секретируются в основном печенью. Уменьшение их активности признак нарушения функции продуцирующего их органа. Примерами этих ферментов являются холинэстераза, факторы свертывающей системы и фибринолиза. Органоспецифические ферменты осуществляют свою функцию в клетках. При нарушении целостности клеток они в больших количествах попадают в плазму, и отражают степень и глубину повреждения органов. Например, повышение уровня креатинкиназы в плазме зависит от размера некротического очага инфаркта миокарда. Определение активности клеточных ферментов возможно не только в сыворотке крови, но и в эритроцитах, лейкоцитах и фибробластах, выращенных в культуре тканей. Такой подход применяется для диагностики ферментопатий, т.е. состояний, когда в результат особенностей генотипа полностью или частично нарушен синтез какого-либо фермента.

Единицы измерения активности ферментов

При исследовании в лаборатории под количеством фермента понимают его концентрацию, а под активностью способность исследуемого материала ускорять течение биохимической реакции. Однако о количествах ферментов судят по их активности, поэтому оба понятия употребляются как синонимы.

Комитетом по ферментам ВОЗ за единицу активности фермента рекомендовано использовать международную единицу (сокращенно МЕ или Ед).

Она определяется как количество фермента, которое катализирует превращение 1 микромоля (мкмоль) субстрата за 1 минуту. В системе СИ за, единицу фермента принят 1 катал (кат) это количество энзима, превращающее 1 моль субстрата за 1 секунду. В медицинских лабораториях нередко определяют каталитическую активность фермента. Она выражается числом единиц, рассчитанных для 1 литра сыворотки крови или другой биологической жидкости, либо на 1 мг белка исследуемой ткани. В связи с этим размерность обозначают как Ед/л, Ед/мг или мкмоль/мин*л.

(Пока оценок нет)

Загрузка...