Органоспецифические ферменты в крови

Лактатдегидрогеназа

Катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является тетрамером, состоящим из двух субъединиц: Н (heart сердечная) и М (muscle мышечная). Выделяют пять изоферментов лактатдегидрогеназы: ЛДГ { (НННН); ЛДГ2 (НННМ); ЛДГ3 (ННММ); ЛДГ4 (НМММ) и ЛДГ5 (ММММ). Изоферменты, в которых преобладает субъединица Н, выделены из органов с аэробным метаболизмом (головной мозг, сердце). Субъединицы М характерны для органов, где преобладает анаэробный гликолиз (скелетные мышцы, печень, почки, новообразования). ЛДГ1 попадает в плазму преимущественно из ткани сердца, эритроцитов и лейкоцитов. Активность ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 наиболее высока в тромбоцитах, а ЛДГ3 также в поджелудочной железе, легких и почках. ЛДГ5 наиболее богаты скелетные мышцы, печень, кожа, слизистые оболочки и клетки некоторых злокачественных опухолей.

Норма содержания общей ЛДГ в сыворотке крови — до 195 МЕ/л. Активность ЛДГ1 составляет 19-25%, ЛДГ2 23-37%, ЛДГ3 17-25%, ЛДГ4 8-17%, ЛДГ5 8-18% от общей активности.

    Причины повышения уровня ЛДГ1,2 в крови:
  • острый инфаркт миокарда
  • лейкозы
  • гемолитические анемии
    Причины повышения уровня ЛДГ3 в крови:
  • ТЭЛА
  • инфаркт легкого
  • острый панкреатит
  • заболевания почек
  • нарушение функции сердечно-сосудистой системы с преобладанием недостаточности по малому кругу кровообращения
    Причины повышения уровня ЛДГ4,5 в крови:
  • заболевания печени
  • заболевания скелетных мышц
  • застой крови в большом круге кровообращения

Аминотрансферазы

Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования (перенос NH3-группы от аминокислоты , на кетокислоту), широко распространены во всех органах и тканях. В клинической лабораторной диагностике наиболее часто определяются два фермента из этого класса: аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аcпартатаминотрансфераза (АсАТ). АлАТ выводится из кровотока несколько медленнее, чем АсАТ, поэтому активность АлАТ в норме выше, чем АсАТ. Более высокая активность АлАТ также связана с преимущественной локализацией фермента в цитоплазме, а АсАТ имеет и цитоплазматические, и митохо ндр иаль ные изоф ерменты.

Норма в сыворотке крови: АлАТ 28- 191 нмоль/с-л, АсАТ — 28-125 нмоль/с-л. В Ед/л активность АлАТ и АсАТ составляет для лиц старше 17 лет у женщин до 31 Ед/л, у мужчин до 41 Ед/л.

    Причины повышенного АлАТ в сыворотке:
  • любое повреждение печени (гепатит, жировая дистрофия, цирроз, механическая желтуха, токсическое повреждение, опухоли)
  • гемолитические анемии
  • ожоговая болезнь
  • обширная травма и заболевания скелетных мышц
  • острый инфаркт миокарда, миокардит

АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и скелетных мышц, печени, почках, эритроцитах. Поражение любого из этих органов приведет к повышению уровня АсАТ в сыворотке. Причины повышения АсАТ представлены в таблице ниже.

Причины повышения АсАТ в сыворотке крови:
Артефактные Гемолиз эритроцитов in vitro
Физиологические У новорожденных активность в 1,5 раза выше, чем у взрослых
Патологические Недостаточность кровообращения при шоке и гипоксии, инфаркт миокарда, острый вирусный или токсический гепатит, инфаркт легких, брыжейки, почек, цирроз печени, механическая желтуха, метастазы опухоли в печень, поражение скелетной мускулатуры, травмы и оперативные вмешательства, выраженный внутрисосудистый гемолиз, панкреатит, дерматомиозит

Незначительное повышение аминотрансфераз может отмечаться после приема витамина С, антибиотиков (особенно из групп аминогликозидов и макролидов), холинэргических средств, морфия. Гиповитаминоз В6, повторный гемодиализ, почечная недостаточность и беременность могут приводить к снижению трансфераз.

Креатинфосфокиназа (КФК) или креатинкиназа

Принимает участие в энергетическом обмене клеток мышечной, нервной и других тканей. Катализирует обратимую реакцию фосфорилирования креатинина: креатинфосфат -> креатинин + АТФ. Молекула креатинкиназьт является димером, состоящим из субъединиц двух типов: В (brain мозговая) и М (muscle мышечная). Комбинация субъединиц образует три изофермента: ВВ-КФК (мозговой), МВ-КФК (сердечный) и ММ-КФК (мышечный).

Норма содержания креатинкиназы в сыворотке крови 10-110 МЕ/л. Активность ММ-КФК в сыворотке крови составляет 94-96%, МВ-КФК 4-6%. ВВ-КФК определяется лишь в следовых количествах или не выявляется в периферической крови.

Причины повышения ММ-КФКм сыворотке: повреждения и заболевания скелетных мышц; неотложные состояния (отравления, комы, ТЭЛА). Причины повышения МВ-КФК в сыворотке: острый инфаркт миокарда; миокардит, миокардиодистрофия; нестабильная стенокардия; затяжные аритмии. Причины появления ВВ-КФК в сыворотке: острые нарушения мозгового кровообращения; черепно-мозговая травма; рак мочевого пузыря, легкого, предстательной железы, кишечника, печени, матки, яичка; некоторые психические заболевания (шизофрения, эпилепсия, МДП).

Фосфатазы

Фосфатазы это группа ферментов, которые содержатся почти во всех органах и тканях. Катализируют отщепление остатка фосфорной кислоты от органических соединений. В зависимости от оптимального pH действия различают щелочную и кислую фосфатазу.

Щелочная фосфатаза

Оптимум pH для щелочной фосфатазы (ЩФ) составляет 8,6 10,1. В сыворотке присутствует несколько изоферментов ЩФ. 1. Костная ЩФ. Секретируется остеобластами крупными одноядерными клетками, лежащими на поверхности костного матрикса в местах интенсивного формирования костной ткани. У детей костная фосфатаза повышена до периода полового созревания. 2. Печеночная ЩФ маркер холестаза, высвобождается из эпителия поврежденных желчных протоков. Сывороточная активность ЩФ резко возрастает за счет печеночного изофермента при обтурационных желтухах, когда нарушение выведения фермента с желчью приводит к тому, что он вновь поступает в кровь. 3. Кишечная фосфатаза синтезируется энтероцитами, поступает впросвет тонкого кишечника и частично всасывается в кровь. Вклад изофермента в общую активность невелик. Кишечная ЩФ может быть увеличена у лиц с первой и третьей группами крови, особенно после приема пищи, а также при диарее. 4. Почечная ЩФ частично всасывается в кровь, но в основном выводится с мочой. Определение ее в моче используется для диагностики заболеваний почек (гломерулонефрит, пиелонефрит). 5. Плацентарная ЩФ появляется в сыворотке крови матери при беременности, особенно в третьем триместре. Данный показатель может применяться в качестве дополнительного критерия оценки функции плаценты при беременности, осложненной бактериальными или вирусными инфекциями. 6. Неидентифицированные изоферменты ЩФ (так называемые изоферменты Regan и Nagao) имеют опухолевое происхождение и наиболее часто определяются при раке легкого. Норма содержания общей щелочной фосфатазы в сыворотке крови : 60-310 МЕ/л. Наибольший вклад в сывороточную активность щелочной фосфатазы дают ее костный и печеночный изоферменты. В зависимости от возраста они составляют: до 18 лет костный 85%, печеночный 15%; 18-30 лег 60 и 40% соответственно. После 30 лет активность печеночного изофермента составляет 60% и выше.

    Причины повышенной щелочной фосфатазы в сыворотке:
  • заболевания печени (гепатит, цирроз, рак, токсическое поражение)
  • болезни желчевыводящих путей (обтурационная желтуха, холециститы, холангиты)
  • поражение костей (рахит, переломы, остеомиелиты, остеомаляции)
  • повышение функции паращитовидных желез
  • лейкозы, миеломная болезнь
  • инфекционный мононуклеоз
    Причины пониженной щелочной фосфатазы в сыворотке:
  • гипотиреоз
  • гиповитаминоз С, гипервитаминоз Д
  • старческий остеопороз
  • выраженная анемия
  • гипофизарный нанизм

Кислая фосфатаза

Под этим названием подразумевается группа лизосомальных ферментов, имеющих оптимум pH действия ниже 7,0 и выявляющихся практически во всех органах и тканях. У мужчин половину содержащейся в крови кислой фосфатазы (КФ) составляет предстательный изофермент, остальную часть печеночный, эритроцитарный и тромбоцитарный. У женщин КФ происходит преимущественно из печени, эритроцитов и тромбоцитов.

Норма содержания общей кислой фосфатазы в сыворотке крови: 0,05-0,13 ммоль/ч*л.

Чаще всего тест используется при наблюдении за течением рака простаты у мужчин. Однако, поскольку уровень КФ не повышен на ранних стадиях заболевания и при доброкачественной гипертрофии, тест не рекомендуется при скрининге. Причины повышения кислой фосфатазы в сыворотке крови: рак простаты, особенно при метастазировании в кости; заболевания гепатобилиарной системы; сфинголипидозы (болезни Гоше, Нимана-Пика); гемолитические анемии.

α-Амилаза

Этот фермент осуществляет расщепление α-1,4-связей в молекулах гликогена и крахмала. Плазма крови человека содержит два изофермента панкреатическую α-амилазу (тип Р) и слюнную (тип S). Амилолитическую активность проявляют также кишечник, печень, почки, легюте, жировая ткань. Содержание S-амилазы составляет 45-70% общей активности фермента в плазме. В отдельных случаях в сыворотке практически здоровых людей обнаруживается так называемая макроамилаза, образованная комплексом фермента с Ig. Молекулярная масса панкреатической амилазы и амилазы слюны практически одинакова, но они отличаются зарядами. Изоамилаза слюны имеет больший «отрицательный» заряд и плохо фильтруется через почечный фильтр, а P-тип быстро выводится с мочой из организма. В связи с этим определение амилазы в моче можно использовать для оценки функции поджелудочной железы. В моче α-амилаза называется диастазой.

Норма активности α-амилазы в сыворотке крови составляет 13-32 г/ч*л.

    Причины повышения активности α-амилазы в сыворотке крови:
  • острый панкреатит в первые 3-4 суток заболевания
  • острые хирургические заболевания органов брюшной полости (острый аппендицит, кишечная непроходимость, мезен териальный тромбоз, перитонит, перфорация язвы и др)
  • эпидемический паротит
  • почечная недостаточность

Снижение активности α-амилазы наблюдается при панкреонекрозе, заболеваниях печени, ожоговой болезни, гипотиреозе, сахарном диабете. Диастаза мочи в норме составляет 16-64 Ед. Уровень фермента значительно нарастает при остром панкреатите (до 512-1024 Ед) и сохраняется повышенным до 2 недель после приступа острого панкреатита. Другие острые заболевания органов брюшной полости сопровождаются менее значительным увеличением диастазы. Повышенный уровень α-амилазы в плазме и низкий уровень диастазы мочи отмечается на фоне почечной недостаточности и циркуляции в крови макроамилазы.

Гаммаглутамилтрансфераза (ГГТФ) или гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТП)

Гаммаглутамилтрансфераза это мембраносвязанный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах. Наибольшая активность его наблюдается в почках, поджелудочной железе, печени, селезенке, простате и тонкой кишке. ГГТФ считается одним из маркеров цитолиза гепатоцитов, а также синдрома холестаза. Для диагностики холестаза ГГТФ желательно определять параллельно со щелочной фосфатазой. Норма содержания ГГТФ в сыворотке крови: у мужчин — 15-106 усл. ед. или 250-1770 нмоль/(с * л): у женщин 10-66 усл. ед. или 167-1100 нмоль/(с * л).

    Причины повышения активности ГГТФ в плазме:
  • внутри и внепеченочный холестаз
  • острый вирусный гепатит
  • токсическое и радиационное поражение печени
  • инфаркт миокарда
  • хроническая алкогольная интоксикация
  • прием противоэпилептических препаратов, рифампицина
1 Звезда2 Звезды3 Звезды4 Звезды5 Звезд (Пока оценок нет)
Загрузка...
Аватар
Пеганова Ольга Николаевна/ автор статьи

Врач высшей категории.
Медицинский эксперт статей сайта: Eskulap-Kazan.ru
Профессиональный стаж более 20 лет.

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Медицинский журнал о причинах, симптомах, диагностике и лечении заболеваний