Ферменты, находящиеся во всех клетках ткани и в крови, выполняют катализаторов (ускорителей) всех биологических реакциях, происходящих в организме.
- Группы ферментов крови:
- клеточные
- секреторные
- экскреторные
Секреторные ферменты синтезируются в печени и поступают непосредственно в кровь, где выполняют специфические функции. К таким ферментам относят церулоплазмин, липопротеиновую липазу, псевдохолинэстеразу. В случае, когда активность секреторных ферментов в крови снижается ниже нормы, возникает подозрение на наличие патологий печени.
Экскреторные ферменты синтезируются в органах пищеварения (поджелудочной железе, печени, желчных путях). Примерами таких ферментов могут служить α-амилаза, щелочная фосфатаза, липаза. При повышении активности экскреторных ферментов, возникают подозрения на наличие проблем с выделительной (экскреторной) системой. Как уже было сказано выше, при исследовании крови определяют активность ферментов, единицами измерения которой (ME) принято считать количество фермента, которое в нормальных условиях катализирует (ускоряет) превращение 1 мкмоль субстрата за 1 минуту (мкмоль/л). Удивительным является факт того, что активность ферментов максимальна при температуре 37 °C. (активность ферментов очень чувствительная к изменению температуры).
Также по местонахождению их делят на неспецифические, которые ускоряют общие реакции, происходящие в большинстве тканей, и на органоспецифические (индикаторные), характерные для определенных типов тканей. Исследование ферментов проводится при первичном установлении диагноза, наблюдения за динамикой течения заболевания и прогноза выздоровления. Повышение активности ферментов выше нормы называют гиперферментемией, понижение ниже нормы – гипоферментемией, а нахождение ферментов, которых в норме быть не должно – дисферментемией.
Аминотрансферазы (АСТ, АЛТ) в крови
Аминотрансферазы это ферменты группы трансфераз (трансферазы это ферменты, которые катализируют реакции переноса функциональных групп от молекулы к молекуле), которые ускоряют реакции переноса аминогрупп от аминокислот к кетокислотам. Подобные ферменты широко распространены в организме человека, они содержатся в тканях сердца, печени, почек, легких и даже в скелете. Одними из ферментов-аминотрансфераз являются аспартатаминотрансфераза (АСТ) и аланинаминотрансфераза (АЛТ).
Аспартатаминотрансфераза (АСТ)
В диагностике измерение активности аспартатаминотрансфераз (будем обозначать просто АСТ) часто применяется для выявления повреждений миокарда при инфаркте миокарда. При инфаркте миокарда активность АСТ может быть повышена в 20 раз, при этом степень изменения активности указывает на патологическую массу миокарда. Зачастую увеличение активности АСТ в крови можно заметить до возможности обнаружения признаков инфаркта миокарда с помощью электрокардиографии (ЭКГ). При инфаркте миокарда активность АСТ в крови повышается через 5 36 часов, и снижается до нормы на 5 день.
Также АСТ повышен при патологиях печени, например остром гепатите, умеренное повышение наблюдается при механической желтухе (закупорке желчных путей камнями) и злокачественных опухолях.
Причина | Описание |
---|---|
инфаркт миокарда | преобладает активность АСТ (500% нормы) над АЛТ (150 % нормы), коэффициент де Ритиса больше 2. |
острый гепатит | преобладает активность АЛТ (300 – 100 МЕ/л) над АСТ (150 – 1000 МЕ/л), коэффициент де Ритиса меньше 1. |
Снижение активности ниже нормы наблюдается при почечной недостаточности и во время беременности.
Общая лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови
Норма активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в крови находится в пределах 208 – 378 МЕ/л. Максимальная активность этого фермента обнаруживается в почках и сердечной мышце.
Различают физиологическое и патологическое повышение активности ЛДГ.
Физиологическое повышение ЛДГ возникает на фоне активных физических нагрузках и у женщин при беременности.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Патологическое повышение активности ЛДГ в 2-4 раза выше нормы возникает при инфаркте миокарда, причем повышенной она остается в течение 10 суток. Небольшое повышение активности ЛДГ бывает при хронической сердечной недостаточности, миокардите и острой коронарной недостаточности. Также повышение активности ЛДГ возможно при инфаркте легких и легочной эмболии, но только при условии того, что уровень активности АСТ находится в норме, а концентрация билирубина повышена.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Вирусные гепатиты также повышают активность ЛДГ, причем прямая зависимость степени повышения активности ЛДГ и тяжести гепатита.
Щелочная фосфатаза в крови
Щелочная фосфатаза
Щелочная фосфатаза катализирует реакции отсоединения фосфорной кислоты из соединений. Щелочная фосфатаза повышена при состояниях, связанных с поражением костей (переломы). Также повышение активности щелочной фосфатазы может свидетельствовать о наличии патологий печени, почек или при передозировке лекарственными препаратами (парацетамол, тетрациклин), приеме оральных контрацептивов, гиперпаратиреозе, цитомегаловирусной инфекции, тиреотоксикозе.
Возраст | Активность, МЕ/л |
---|---|
Дети | 70 210 |
Взрослые | 40 – 120 |
Превышение | Причины |
---|---|
в 3 раза | острый вирусный гепатит, алкогольный гепатит |
в 5 раз | цирроз печени, жировая дистрофия печени, инфекционный мононуклеоз |
в 10 раз | постнекротический цирроз, холедохолитиаз |
в 20 раз | лекарственный гепатит, опухоли печени, первичный билиарный цирроз |
Кровь человека содержит два типа α-амилазы: панкреатический (или P-тип) и слюнной (S-тип). α-амилаза панкреатического типа синтезируется клетками поджелудочной железы, а слюнная α-амилаза слюнного типа – клетками слюнных железа, причем в норме на долю панкреатического типа приходится около 30-50% (17-115 МЕ/Л) от общего количества α-амилазы, а слюнного примерно 60%.
Определение активности α-амилаза в крови имеет большое значение в диагностике патологий, например активность α-амилазы повышена в 2 30 раз при заболеваниях поджелудочной железы, например острого панкреатита, при этом повышается активность панкреатического типа α-амилазы, а активность слюнного типа α-амилазы не меняется. При остром приступе повышение активности α-амилазы (гиперамилаземия) происходит уже через 5 часов, достигает своего максимума через 12-24 часа и снижается до нормы на 3 – 6 сутки. Следует отметить, что для диагностики патологий поджелудочной железы определение активности α-амилазы в моче имеет большее информационное значение нежели в крови. К тому же, в некоторых случаях, острый панкреатит может возникать без повышения или снижения активности α-амилазы.
α-амилаза
Поэтому для большей точности в диагностике панкреатита исследуют изменения в активности α-амилазы вместе с изменениями концентрации креатинина в моче и крови, то есть рассчитывают амилазо-креатининовый клиренс по формуле, указанной ниже.
- (АМхКрС)/(КрМхАС), где
- АМ – алимаза в крови
- КрС – креатинин в сыворотке крови
- КрМ – креатинин в моче
В норме амилазо-креатининовый клиренс должен быть не более 3, при повышении его значения более 3 диагностируют панкреатит (чем выше значение амилазо-креатининового клиренса, тем выше уровень панкреатического типа α-амилазы).
При наличии хронического панкреатита активность α-амилазы увеличивается в периоды обострения или при появлении препятствий для оттока панкреатического сока из-за воспаления, сдавливания протоков, отека головки поджелудочной железы. Понижение активности α-амилазы при хроническом панкреатите указывает на экзокринную недостаточность поджелудочной железы при атрофии тканей органа.
При гнойном панкреатите, сопровождающемся некрозом тканей поджелудочной железы, гиперамилаземия может отсутствовать.
Панкреатит
Однако повышение активности α-амилазы может быть вызвана не только приступами острого панкреатита, но и острым аппендицитом, язвой двенадцатиперстной кишки, перитонитом, кишечной непроходимостью, холециститом, диабетическом ацидозе, употреблении чрезмерного количества алкоголя, а также приемом таких лекарственных препаратов как кортикостеродов, сульфаниламидов, тетрациклина, морфина, пероральных констрацептивов. При наличии перечисленных заболеваний активность α-амилазы в крови может увеличиваться в 3-4 раза. Также активность панкреатической α-амилазы повышается по время беременности.
Повышение активности слюнной α-амилазы наблюдают при заболеваниях полости рта, например стоматите, паркинсонизме, а снижение при эмоциональных перегрузках и стрессе.
β-амилаза
Бета амилаза отсутствует в организме человека и животных. Находясь в бактериях, грибах и растениях, она расщепляет крахмал на простые сахара. Например, β-амилаза активно помогает созревающим фруктам становиться сладкими.
Липаза
Еще один фермент, определение которого имеет важное информационное значение при диагностике острого панкреатита это липаза. В периоды приступов острого панкреатита, липаза в крови может быть повышена в 200 раз.
Липаза
Норма активности липазы в крови находится в пределах от 0 до 190 МЕ/л.
Среди причин, вызывающих повышение активности липазы в крови можно выделить также перитонит, сахарный диабет, ожирение, подагра также прием барбитуратов. Понижение активности липазы возникает при содержании в принимаемой пище большого количества жиров, а также при онкологических заболеваниях, за исключением рака поджелудочной железы.
При обострении хронического панкреатита активность липазы резко повышается до 200 раз в первые 12-24 часа, и сохраняет свое значение в течение 10-12 дней. Прогноз течения острого панкреатита считают неблагоприятным в случае, когда уровень липазы повысился в 10 раз, но не снизился до превышение нормы в 3 раза в первые дни.
Активность липазы не повышается при аппендиците, паротите и раке легких и других заболеваниях, при которых может повышаться уровень α-амилазы, поэтому совместное определение активности липазы и α-амилазы является обязательным при диагностике панкреатита. Для определения причины возникновения панкреатита используют липазо-амилазовый коэффициент, который равен отношению активности липазы к активности амилазы в крови. Например, если липазо-амилазовый коэффициент превышает значение 2, диагностируют острый алкогольный панкреатит.
Видео по теме